Protein kompleksi: belirlenmesi, bileşim yapısı, yapı, işlev, sınıflandırma ve karakterizasyonu. kompleksinden farkı basit proteinler nedir?

protein bileşeninin kendisi dışında kompleks bir protein, farklı bir yapıda (protez) ek bir grubu içerir. Bu bileşen olarak fosforik ait karbonhidratlar, lipitler, metaller, kalıntılarıdır asit, nükleik asidin. Onların özellikleri nelerdir bölünmüş bu maddelerin neler türlü kompleksinden farkı basit proteinler, ve ne bu makale söyleyecektir. Söz konusu maddeler arasındaki temel fark - kendi terkip.

Kompleks proteinler: Tanımı

Basit bir protein (peptid zincirleri) ve proteinli olmayan malzeme (prostetik grup) gibi bu iki-bileşenli malzeme. hidroliz işleminde amino asit oluşur ve ayrışma ürünlerinin olmayan protein kısmı. kompleksinden farkı basit proteinler nedir? ilk önce yalnızca amino asitten oluşur.

Sınıflandırma ve kompleks proteinlerin karakterizasyonu

Bu kimyasal maddeler ilave gruplarının türüne bağlı olarak tipe ayrılır. kompleks proteinler için aşağıdakileri içerir:

• Glikoproteinler - proteinleri, molekülleri, bir karbohidrat yarımı ihtiva eder. Bunlar arasında yapısı mukopolisakkaridlerin da dahil olmak üzere, proteoglikanlar (bileşenler arası alan). immünoglobülinler için glikoproteinlerdir.
• Lipoproteinler, bir lipit bileşenini içermektedir. Bu lipid taşınmasını sağlamak işlevini yerine, apolipoproteinleri içerir.
• Metalloprotein bir verici-alıcı etkileşimi yoluyla bağlanabilen metal iyonları (bakır, manganez, demir, vs.) ihtiva etmektedir. Bu grup profirinovogo halka demir bileşiği ve (özellikle, klorofil) bileşik yapısına benzerlerini içeren heme proteinleri içermez.
• Nükleoproteinler - nükleik asit ile kovalan olmayan bağlar (DNA, RNA) sahip proteinler. kromozom bileşeni - Bu kromatin içerir.
• kazein (kompleks protein lor) içerir 5. Fosfoproteidy, fosforik asit kovalent olarak bağlanmış artıkları bulunmaktadır.

• Chromoproteins renklenme protez bileşeninin bir araya getirmektedir. Bu sınıf, heme proteinleri, klorofiller ve flavoproteins içerir.

glikoproteinler ve Proteoglikanların Özellikleri

Bu proteinler, kompleks maddelerdir. Proteoglikanlar karbonhidrat (80-85%) büyük bir kısmını ihtiva eden, geleneksel glikoprotein içeriği% 15-20. Üronik asit molekülü, proteoglikan sadece mevcut, karbonhidratlar düzenli yapı tekrar eden birimler olarak farklıdır. Karmaşık proteinler, glikoproteinler yapısı ve işlevi nedir? Bunların karbohidrat zincirleri sadece 15 birimleri içerir ve düzensiz bir yapıya sahiptir. protein bileşeninin glikoproteinlerin iletişim karbohidrat yapıları, tipik olarak serin veya asparagin gibi amino asit kalıntısı üzerinden gerçekleştirilir.

glikoproteinlerin işlevleri:

• bakteri hücre duvarının bir parçası, kemik bağ dokusu ve kıkırdak, kolajen elastin lifleri kuşatır.
• koruyucu bir rol oynar. Örneğin, bu yapı, antikorlar, interferonlar, kan pıhtılaşma faktörleri (protrombin, fibrinojen) sahiptir.
• Küçük bir protein olmayan molekülü - efektörü ile etkileşim reseptörlerdir. Son protein katılmadan, belirli bir hücre içi tepkisine yol açan onun şeklinde de bir değişimle, yol açar.
• Hormonal fonksiyonu gerçekleştirir. Bir glikoprotein gonadotropin, tiroit uyarıcı hormon ve ACTH belirtir.
• Hücre zarı (transferrin transcortin, albümin, Na +, K + -ATPase) boyunca kan ve iyon taşınan madde.

glikoprotein tarafından enzimler kolinesteraz ve nükleazı bulunmaktadır.

Proteoglikanların hakkında daha fazla

Tipik olarak, proteoglikan kompleks protein bir üronik asit ve amino şeker oluşan disakarid artıkları ile tekrar eden yapısı büyük karbohidrat zincirinin içerir. Oligo veya polisakkaridin zincirleri glıkanlan çağırdı. İlk genellikle 2-10 monomer birimlerini ihtiva etmektedir.

karbonhidrat zincirlerinin yapısı üzerindeki farklı salgılayan bağlı olarak, örneğin, amino grupları ihtiva eden daha fazla asidik grup ya da glikozaminoglikan ile asidik heteropolisakaritlerdir. ikinci şunlardır:

• aktif kozmetik kullanılan hiyalüronik asit,.
• Kan pıhtılaşmasını önler Heparin.
• Keratan sülfat - kıkırdak ve kornea bileşenleri.
• Kondroitin sülfatlar kıkırdak ve sinoviyal sıvı bir parçasıdır.

Bu polimerler, - proteoglikan bileşenler, hücreler arası boşluğu doldurmak su tutma, bu yapısal bileşenleri, eklemlerin hareket edebilen parçalar yağlanması. Hidrofiliklik (iyi suda çözünürlük) proteoglikanlar, büyük moleküller ve mikroorganizmalara karşı bir bariyer oluşturmak için, hücreler arası boşlukta gitmesini sağlar. bunların yardımı ile jelleşmiş matris oluşturmak içine kolajen gibi diğer önemli proteinlerin, batık elyaflar bulunmaktadır. proteoglikan ortamda O'nun bantlar bir ağaç şekli var.

Özellikler ve lipoproteinlerin çeşitleri

Lipoprotein kompleks protein iyi olarak belirgin çift hidrofilik ve hidrofobik bir yapısı vardır. Çekirdek molekül, (hidrofobik parça) kolesterol ve triasilgliseritler bir polar olmayan esterler oluşturmak.

Hidrofilik bölge dışında, protein parçası, fosfolipidler, kolesterol düzenlenmiştir. Onların yapısına bağlı olarak lipoproteinler proteinlerin birçok çeşidi vardır.

lipoproteinlerin önemli sınıfları:

• Sofistike yüksek yoğunluklu protein (HDL α-lipoprotein). karaciğer ve çevresel dokulara kolesterol taşır.
• Düşük yoğunluklu (LDL, β-lipoproteinler). Kolesterol yanı sıra Triacylglycerid ve fosfolipitler taşınır.
• Çok düşük yoğunluklu (VLDL, ön-β-lipoprotein). LDL 'e benzer bir fonksiyonu gerçekleştirir.
• Kilomikronlar (CM). Gıda alımı sonrasında barsaktan yağ asitleri ve kolesterol taşır.

arteryoskleroz gibi vasküler patoloji, kanda lipoproteinlerin farklı türde uygun olmayan oranından sonuçlanır. bileşimin karakterizasyonu ile (HDL'den kilomikron göre) ile eğilimleri fosfolipidler yapı değişikliği ortaya çıkabilmektedir: protein (% 80 ila 10), ve fosfolipidlerin oranının azaltılması, yüzde artışını (20-90%) triasilgliseridler.

birçok önemli enzimler, Metaloproteinlerde arasında

Metalloprotein birden fazla metal iyonlarını içerebilir. Bunların mevcudiyeti enzimin aktif (katalitik) sitesinde substratın yönünü etkiler. Metal iyonları, aktif sitede bulunan ve katalitik reaksiyonda önemli bir rol oynamaktadır. iyonu genellikle bir elektron alıcısı olarak işlev yapar.

Metalloproteinler enzim yapısı içinde ihtiva edilen metaller için örnekler,:

• Bakır hema bu metal bir iyon birlikte içeren, sitokrom oksidaz dahildir. solunum zinciri ATP oluşumunda rol oynayan bir enzim.
• Demir ferritin gibi enzimleri içerir, demir, bir hücrede yerleştirme işlevini yerine; Transferrin - kandaki demir bir taşıyıcı malzeme; katalaz reaksiyonu, hidrojen peroksit nötralizasyonu için sorumludur.
• Çinko - etanol ve benzeri alkoller yükseltgenmesine alkol için karakteristik olan bir metal; laktat dehidrojenaz - laktik asit metabolizması içinde bir enzim; _CO2 ve _H2O ile ilgili karbonik asit oluşumunu katalize karbonik anhidraz; alkalin fosfataz, çeşitli bileşikler ile, fosfat esterler hidrolitik bölünmesini gerçekleştiren; α2-makroglobulin - antiproteazny kan proteini.
• Selenyum tiroid hormonlarının oluşumu katılan thyroperoxidase bir parçasıdır; glütation peroksidaz, bir antioksidan fonksiyonu olarak görev yapar.
• hidrolitik enzim yarılma nişasta - Kalsiyum α-amilaz yapısının karakteristik özelliğidir.

fosfoprotein

kompleks protein fosfoproteını bu kısmı? bir hidroksil grubu (tirozin, serin veya treonin) ile bir amino asit ile, protein kısmına bağlı olduğu fosfat grubunun varlığı ile karakterize edilen, bu kategori için. Neyi , fosforik asit ise de , bir protein yapısına? Bu, bir yük veren moleküler yapısını değiştiren çözünürlüğünü arttırır, proteinin özelliklerini etkiler. Örnekler fosfoprotein kazein, yumurta albümini, süt, ama esas olarak kompleks proteinlerin kategori enzimlerdir.

beraberinde pek çok protein kalıcı olmadığı için Fosfat grubu, önemli fonksiyonel bir rol oynar. Kafeste her zaman fosforilasyon ve defosforilasyon meydana işler. Bunun bir sonucu olarak, düzenleme proteinler içerisinde gerçekleştirilir. histonlar, örneğin, - proteinleri fosforile halde nükleik asitler ilerledikçe bağlanmış, daha sonra genoma aktivitesi (genetik materyal) arttırır. fosforilasyon ile glikojen sentaz ve glikojen fosforilaz olarak enzimin aktivitesine bağlıdır.

nukleoprotein

Nükleoproteinler - proteinler, nükleik asitlere bağlanan. Bunlar - depolama ve genetik materyalin düzenlenmesi, işlevini yerine ribozomların çalışma, ayrılmaz bir parçası , protein sentezi. genetik malzeme ve proteinlerden oluşur çünkü virüs yaşam basit bir şekilde, ribo ve dezoksiribonukleoproteinami çağrılabilir.

etkileşimi olarak deoksiribonükleik asit (DNA) ve histon? Kromatin iki izole protein tür DNA (histon ve histon olmayan) ile bağlantılı. DNA ilk sıkıştırma katılan ilk adım. Nükleik asit molekülü, nükleozom oluşturmak için proteinlerin yaklaşık bükülür. oluşturulan iplik tanelere benzer, oluşturulan süper helezoni bir yapı (kromatin fibril) ve Süper halka (genonema interfaz). histon proteinleri ve daha yüksek seviyelere proteinlerinin hareketiyle bazen DNA boyutları bin bir azalma sağlar. Bu proteinlerin öneminin (sırasıyla 6-9 cm 6.10 mikron) değerlendirmek için, kromozom ve nükleik asit, boyuna boyutunu karşılaştırmak için yeterli olmaktadır.

chromoproteins nelerdir

protez bileşeninin renk mevcudiyetinde - Chromoproteins tek şey tarafından birleştirilmiştir çok çeşitli grupları içerir. Hemoproteinler (heme yapı ihtiva) retinalproteiny (A vitamini), flavoproteinler (B2 vitamini), kobamidproteiny (B12): Bu kategoride kompleks proteinler ayrılır.

Hemoproteinler olmayan bir enzimatik fonksiyonlar (mioglobinovy hemoglobin proteini) ve enzimler (sitokromlar, katalazlar, peroksidazlar) göre sınıflandırılır.

Flavoproteinler mononükleotid'dir (FMN) ve flavin adenin veya dinükleotit (FAD) ve flavin, vitamin B2 protezler türevleri içerir. Bu enzimler redoks dönüşümler yer alırlar. Bunlar arasında oksidoredüktazlar.

sitokromların nedir?

Yukarıda tarif edildiği gibi, bu heme porfirin oluşur. Bu yapı, dört pirol halkaları ve bir iki değerli demirden oluşmaktadır. heme enzimleri özel bir grubu, - sitokromlar, amino asit bileşimi açısından farklı olan ve elektron transferi ile sağlanmaktadır hangi nedeniyle redoks reaksiyonun gerçekleştirilmesi uzmanlaşmış peptid zincirlerinin sayısı, solunum zinciri. bunların temizlenmesi ve steroidler gibi birçok iç ve dış maddeler, doymuş yağlı asitlerin metabolizmasını yol açan, ksenobiyotik biyotransformasyonunun ilk tepkiler - Bu enzimler mikrozomal oksidasyon katılmaktadırlar.

Etkisi protez grup

kompleks bir proteinin bir parçası olan prostetik grup, özelliklerini etkiler: yük, çözünürlük, termoplastik özelliklerini değiştirebilir. Örneğin, bu tür bir işlem, fosforik asit tortusu veya monosakaritler sahiptir. protein kompleksi dahil karbohidrat bölümü, proteoliz (hidrolizle yok) hücre zarı, bunların sekresyon ve sıralama ile moleküllerin girişi etkilediğini korumak. Lipit yarımı proteini suda az çözünür (hidrofobik) bileşiklerinin taşıma kanalları ayarlanır.

yapı ve kompleks proteinlerin fonksiyonunun protez grubu tamamen bağlıdır. Örneğin, bir bağlanma meydana hemoglobin oksijen ve karbon dioksit, demir içeren heme kullanılmıştır. Histonların etkileşimi ile oluşan nükleoproteinler nedeniyle, DNA ile protaminler veya RNA genetik materyali, kompakt depolama, protein sentezinde RNA bağlama işlemini koruma meydana gelir. Nükleoproteinler protein ve nükleik asitlerin kararlı kompleksler olarak adlandırılan.

Sonuç

Bu durumda, kompleks proteinleri vücutta fonksiyonların büyük bir çeşitlilik vardır. Bu nedenle, sağlık için çok önemli makro ve mikro tüketimi. Metaller birçok enzim parçasıdır. biyokimya, özellikle sağlık ve ikamet çevresel durumunu bilerek, kendi gücünün modunu ayarlayabilirsiniz. Örneğin, izole edilmiş bölge, bir elemanın eksikliği ile karakterize edilir. katkı şeklinde diyette O'nun ek giriş eksikliği telafi sağlar.